Secretele proteinelor – O călătorie în lumea microscopică a vieții

Acest articol explică structura și funcția proteinelor. Proteinele, formate din aminoacizi, au structuri complexe (primară, secundară, terțiară și cuaternară) care determină funcțiile lor diverse. Structura primară este secvența de aminoacizi, în timp ce structurile secundare (alfa-helix și foaie beta) sunt formate prin legături de hidrogen. Structura terțiară este forma tridimensională a proteinei, iar structura cuaternară implică asamblarea mai multor subunități. Exemplele includ hemoglobină, anticorpi, insulină și enzime, ilustrând rolul crucial al proteinelor în organism.

Vezi online cu traducere:

Funcțiile proteinelor:

• Diversitate: Proteinele îndeplinesc o varietate imensă de roluri în lumea biologică.

“Proteinele joacă nenumărate roluri în lumea biologică. Unele transportă nutrienți în organism, altele ajută reacțiile chimice să se producă mai rapid, altele construiesc structurile care alcătuiesc ființele vii.”

• Transport: Unele proteine transportă nutrienți în organism.
• Cataliză: Altele accelerează viteza reacțiilor chimice.
• Structură: Proteinele formează structurile care alcătuiesc organismele vii.

Structura proteinelor:

• Aminoacizi: Toate proteinele sunt alcătuite din aceleași 21 de blocuri de construcție numite aminoacizi.

“În ciuda acestei game largi de funcții, toate proteinele sunt formate din aceleași 21 de elemente constitutive numite aminoacizi.”

• Compoziție: Aminoacizii sunt formați din atomi de carbon, oxigen, azot și hidrogen, iar unii conțin și atomi de sulf.
• Structura aminoacizilor: Aminoacizii au o grupare amino, o grupare carboxil și o catenă laterală, toate atașate la un atom central de carbon. Catenă laterală determină proprietățile unui aminoacid și este singura parte care variază de la un aminoacid la altul.
• Legătura peptidică: Aminoacizii dintr-o proteină sunt uniți prin legături peptidice, care leagă gruparea amino a unui aminoacid de gruparea carboxil a altuia.
• Structura primară: Secvența liniară de aminoacizi, codificată de ADN.
• Structura secundară: Lanțurile proteice se pliază adesea în două tipuri de structuri secundare: alfa helixuri și foi beta. Ambele sunt stabilizate prin legături de hidrogen.
• Structura terțiară: Forma tridimensională a lanțului proteic, determinată de caracteristicile aminoacizilor care îl compun.
• Structura cuaternară: Două sau mai multe lanțuri polipeptidice se pot uni pentru a forma o singură moleculă funcțională cu mai multe subunități.

Exemple de proteine:

• Hemoglobina: Formează un buzunar pentru a reține hemul, o moleculă mică cu un atom de fier în centru care se leagă de oxigen. Cele patru subunități ale hemoglobinei cooperează pentru ca complexul să poată prelua mai ușor oxigenul din plămâni și să îl elibereze în organism.
• Anticorpii: Brațele lor flexibile ne protejează de boli recunoscând și legându-se de agenți patogeni și ținându-i ca țintă pentru a fi distruși de sistemul imunitar.
• Insulina: O proteină mică și stabilă care își poate menține cu ușurință forma în timp ce călătorește prin sânge pentru a regla nivelul de glucoză din sânge.
• Alfa-amilaza: O enzimă care începe digestia amidonului în salivă.
• Pompa de calciu: Ajutată de magneziu și alimentată de ATP pentru a muta ionii de calciu înapoi în reticulul sarcoplasmatic după fiecare contracție musculară.
• Feritina: O proteină sferică cu canale care permit atomilor de fier să intre. În interior, feritina formează un spațiu gol cu atomi de fier atașați de peretele interior. Feritina stochează fierul într-o formă netoxică.
• Colagenul: Formează o triplă helix puternică care este utilizată în tot corpul pentru suport structural. Moleculele de colagen pot forma fibrile alungite care se agregează pentru a forma fibre de colagen.

Concluzie:

Structura tridimensională a proteinelor determină funcția lor. Diversitatea proteinelor și funcțiile lor complexe sunt esențiale pentru viață.

Se sugerează o donație ca formă de recunoștință pentru informațiile oferite.